Essudato della carne: un tesoro nascosto per svelare i segreti della tenerezza
Uno studio pubblicato sulla rivista Meat Science propone un approccio basato sull’utilizzo dell’essudato per il monitoraggio della tenerezza della carne caprina

La tenerezza è una delle caratteristiche più importanti nella valutazione della qualità della carne, poiché influenza in modo determinante le scelte d’acquisto e la propensione al riacquisto del consumatore (Warner et al., 2022). Attualmente, il metodo più affidabile per determinarla prevede il prelievo di un campione di muscolo, la sua cottura e la successiva misurazione della forza di taglio oppure la valutazione sensoriale da parte di assaggiatori esperti. Sebbene queste tecniche siano accurate, comportano costi elevati in termini di tempo e di perdita di prodotto, rendendo difficile la loro applicazione su larga scala nell’industria (Platter et al., 2005).
Alla ricerca di un metodo
Per questo motivo, il settore delle carni è alla ricerca di metodi rapidi e non invasivi che consentano di prevedere la tenerezza senza compromettere o alterare il prodotto. Un primo passo fondamentale verso questo obiettivo consiste nell’individuare parametri misurabili strettamente collegati ai cambiamenti che avvengono durante la trasformazione del muscolo in carne. Numerose proteine determinano la struttura del muscolo e, di conseguenza, giocano un ruolo chiave nel processo di frollatura della carne. È noto, infatti, che l’aumento della tenerezza durante la frollatura è dovuto alla degradazione di proteine miofibrillari, dei filamenti intermedi e di componenti del citoscheletro (Picard & Gagaoua, 2017) nonché alla modificazione di enzimi e proteine sarcoplasmatiche coinvolte nella glicolisi post mortem. Un’interessante fonte di queste informazioni è rappresentata dall’essudato, il liquido che si libera naturalmente dai tessuti e si accumula sulla superficie dei tagli o nelle confezioni. Questo fluido, composto principalmente da proteine sarcoplasmatiche, è facilmente accessibile e potrebbe offrire un mezzo semplice per analizzare l’intenerimento delle carni.
Una scienza omica per la carne
Negli ultimi decenni, la proteomica label-free basata sulla spettrometria di massa si è affermata come uno strumento potente e versatile, in grado di fornire informazioni precise e complete sui complessi processi biologici che si verificano durante la trasformazione del muscolo in carne (Álvarez et al., 2023; Della Malva et al., 2023). Sfruttando queste tecniche ad alta risoluzione, la proteomica consente di ottenere una visione globale dell’abbondanza, delle modificazioni e delle interazioni delle proteine (Müller et al., 2020), offrendo così preziose informazioni sui meccanismi molecolari alla base delle principali caratteristiche qualitative della carne (Gagaoua, Franco, & Ramanathan, 2024; Gagaoua et al., 2024; Gagaoua et al., 2021). Ad oggi, l’approccio proteomico temporale-quantitativo è stato applicato esclusivamente a campioni di tessuto muscolare, mentre i cambiamenti dinamici nell’essudato della carne non sono mai stati esplorati.
Lo studio
In questo scenario si inserisce una recente ricerca, frutto della collaborazione tra il Dipartimento DAFNE dell’Università di Foggia e l’INRAE, che, in uno studio pubblicato sulla rivista Meat Science, propone un approccio alternativo per il monitoraggio della tenerezza della carne basato sull’utilizzo dell’essudato, o drip loss, come mezzo per analizzare i meccanismi biochimici che si verificano durante il periodo di frollatura post mortem nella carne caprina.
Per chiarire le dinamiche temporali delle variazioni proteiche che caratterizzano la conversione del muscolo in carne, lo studio di Gagaoua et al. (2025) ha sfruttato le potenzialità dell’analisi proteomica shotgun, una tecnica analitica ad alta risoluzione che consente l’identificazione e la quantificazione simultanea di centinaia di proteine in matrici complesse, bypassando i limiti delle separazioni elettroforetiche tradizionali. Pertanto, lo scopo di questo studio era indagare, per la prima volta, il proteoma dell’essudato della carne di capra, utilizzando tecniche proteomiche label-free abbinate ad analisi bioinformatiche.
Materiali e metodi
Il disegno sperimentale ha previsto l’impiego di 20 capretti (incroci Saanen x Naine de Kabylie). A 24 ore dalla macellazione, da ciascuna carcassa è stato prelevato il muscolo longissimus thoracis, che è stato sezionato in tre parti successivamente confezionate sottovuoto e conservate a una temperatura di 2°C. Per studiare le modificazioni proteiche, l’essudato è stato campionato a 24, 48 e 72 ore post mortem.

Figura. 1. Caratterizzazione delle 823 proteine identificate nei campioni di essudato di carne caprina nei tre tempi di frollatura post mortem. A) Distribuzione delle proteine in base al loro peso molecolare (MW). La linea nera tratteggiata evidenzia le proteine <60 kDa. La maggior parte delle proteine identificate nel proteoma dell’essudato caprino presentava un peso molecolare compreso tra 10–20 kDa (n= 99), 20–30 kDa (n= 149), 30–40 kDa (n= 137), 40–50 kDa (n= 85) oppure 50–60 kDa (n= 95). B) Analisi Reactome delle 823 proteine rappresentate mediante diagramma di Voronoi. Le principali vie metaboliche significativamente arricchite in cui sono coinvolte le proteine dell’essudato di carne caprina sono evidenziate in giallo.
L’analisi proteomica shotgun ha permesso l’identificazione di 823 proteine, con una prevalenza significativa di molecole sotto i 60 kDa (Figura 1A). L’analisi Reactome (Figura 1B) ha evidenziato che le 823 proteine appartenevano a 29 percorsi biologici. Tra questi sono stati identificati 11 principali pathway significativamente arricchiti: sistema immunitario (n = 216 proteine), metabolismo delle proteine (n = 204 proteine), risposta cellulare agli stimoli (n = 101 proteine), emostasi (n = 74 proteine), ciclo cellulare (n = 57 proteine), morte cellulare (n = 47 proteine), contrazione muscolare (n = 43 proteine), organizzazione della matrice extracellulare (n = 43 proteine), replicazione del DNA (n = 26 proteine), comunicazione cellula-cellula (n = 21 proteine) e localizzazione delle proteine (n = 20 proteine).
I risultati
Dal database completo del proteoma dell’essudato, 188 proteine sono risultate differenzialmente abbondanti (DAPs) nei diversi tempi di frollatura (24 h, 48 h e 72 h). La Tabella 1 mostra la distribuzione percentuale delle 188 DAPs negli otto pathway funzionali tra i tempi di frollatura (60 DAPs nel confronto 24 h vs 48 h, 56 DAPs nel confronto 48 h vs 72 h e 168 DAPs nel confronto 24 h vs 72 h). I dati hanno evidenziato che le proteine coinvolte nella contrazione e nella struttura muscolare sono state rilasciate in misura maggiore tra 48 h e 72 h post mortem (39%), mentre le proteine catalitiche, del metabolismo e dell’ATP sono state rilasciate principalmente tra 24 h e 48 h (17%). Interessante notare che le proteine coinvolte nei processi di trasporto e nell’omeostasi del calcio, così come quelle appartenenti al matrisoma e alla matrice extracellulare (ECM), sono state prevalentemente rilasciate tra 24 h e 72 h (rispettivamente 27% e 14%). Analogamente, le heat shock proteins, nonché quelle coinvolte nella proteolisi, sono state rilasciate nell’essudato tra 24 h e 72 h, sebbene in misura minore (5% e 4%, rispettivamente).

Tabella 1. Numero totale di proteine identificate (e percentuale) nel proteoma dell’essudato di carne caprina nei diversi tempi di frollatura, classificate in sette pathway funzionali. La scala cromatica, dal rosso al verde, evidenzia i cambiamenti dinamici tra i 3 tempi di frollatura e le differenze nel numero di proteine tra i tre confronti a coppie.
L’analisi overlap (circos plot, Figura 2) ha evidenziato 14 proteine comuni tra i tre tempi di frollatura, di cui 8 (FLNC, TNNI2, TNNC2, PDLIM7, TMOD4, MYOZ1, MYBPC1 e MYOM2) coinvolte nei meccanismi di contrazione e di struttura muscolare. A queste seguono 6 proteine: tre appartenenti al pathway del trasporto e dell’omeostasi del calcio (DYSF, EIF4G2 e PPARGC1A) e tre del matrisoma e della matrice extracellulare (DCN, OGN e IGFALS).

Figura. 2. Circos plot che mostra la sovrapposizione tra le tre liste di DAPs (rosso: 24 h vs 48 h; verde: 48 h vs 72 h; blu: 24 h vs 72 h). Quattordici proteine (evidenziate con linea nera) sono risultate comuni tra i tre tempi di frollatura.
Nel complesso, questo studio amplia le attuali conoscenze sui processi proteolitici post mortem nella carne caprina e mette in evidenza il potenziale della proteomica dell’essudato come approccio promettente e non invasivo per il monitoraggio della frollatura della carne.
Le analisi bioinformatiche hanno confermato il ruolo centrale delle proteine muscolari e dei componenti del sarcolemma nei processi post mortem, e hanno rivelato, inoltre, il coinvolgimento di nuovi meccanismi biochimici associati al sistema immunitario, al matrisoma e alle risposte cellulari allo stress. In particolare, l’accumulo di proteine dell’ECM negli essudati a 72 ore post mortem supporta l’ipotesi che la degradazione proteolitica della matrice extracellulare del tessuto connettivo sia un evento chiave nel processo di intenerimento della carne. L’identificazione di 14 proteine comuni con variazioni significative in tutti i confronti temporali post mortem, coinvolte nella contrazione muscolare, nella matrice extracellulare e nell’omeostasi del calcio, rafforza ulteriormente i meccanismi proposti e la loro interconnessione.
In conclusione
Pertanto, questo studio dimostra come una matrice biologica tradizionalmente considerata uno scarto, come l’essudato, possa rappresentare una fonte preziosa di informazioni, e che lo studio dei marcatori proteici in essa presenti potrebbe aprire la strada a tecnologie innovative, basate su analisi rapide e poco invasive, capaci di classificare le carcasse o i tagli di carne in base alla loro tenerezza, con vantaggi concreti per produttori e consumatori.
La presente nota è una sintesi del seguente articolo scientifico, in cui è riportata tutta la letteratura citata: Gagaoua, M., Albenzio, M., & della Malva, A. (2026). The proteome of goat meat exudate: Temporal proteomics as a new way to uncover the underlying mechanisms of meat tenderization. Meat Science, 110043. https://doi.org/10.1016/j.meatsci.2026.110043
Autore
Gruppo editoriale ASPA – Giuseppe Conte, Alberto Stanislao Atzori, Fabio Correddu, Luca Cattaneo, Gabriele Rocchetti, Antonio Natalello, Sara Pegolo, Aristide Maggiolino, Antonella Della Malva, Giulia Gislon, Manuel Scerra.


















































































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